蛋白质的重金属盐沉淀法原理

重金属盐使蛋白质失去生理活性.化学上称其为蛋白质的变性,这个过程是不可逆的.蛋白质变性后的表现.（一）生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物

蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重

第一个是盐析现象,原因是水溶性蛋白质的表面电荷被中和,从而分子聚集沉淀.第二个是相似相容原理,水溶性蛋白当然不会溶于有机溶剂（如果溶剂比如酒精让蛋白质变性,那就是另外一回事了.）第三个是蛋白质变性,结

乙酸的作用一般通过与蛋白质争夺结合水,导致蛋白质分子相互聚集沉淀.重金属盐一般是通过与蛋白质中巯基-SH结合导致蛋白质变性从而导致蛋白沉淀.

D：≤8

乙酸铅,铅离子是重金属离子,可导致蛋白质变性凝固,沉淀.三氯乙酸,也是使蛋白质变性,沉淀.

是不是这个实验啊1、取1支试管,加入1ml卵蛋清溶液,再加入2%硫酸铜溶液1滴,观察沉淀生成.2、再向试管中加入过量的饱和硫酸铜溶液,观察沉淀的溶解.盐溶液（比如硫酸铜）使蛋白质沉淀的原因不是蛋白质变

所为蛋白质沉淀,就是蛋白质变性,破坏了蛋白质的结构.这种物质主要有,酸.碱.重金属.有毒物质.

蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中各氨基酸的结合顺序称为一级结构：蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键,使得这一多肽链具有一定的构象,这些称为蛋白质的二级结构；

好像都不是.硝酸可能会氧化.但主要是和蛋白质发生硝化反应.重金属盐离子是和蛋白质形成配位化合物.

原理就是溶液中的离子强度不同时,不同蛋白质的溶解度不同,步骤就是不断加硫酸铵以血浆为例：加到盐浓度20~30%时纤维蛋白原沉淀,再加到浓度50%时球蛋白沉淀,饱和时清蛋白沉淀基本原理硫酸铵沉淀法可用于

选A盐析作用的原理：蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目,亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.蛋白质溶液中加入中性盐后

原子吸收光谱仪基本原理：仪器从光源辐射出具有待测元素特征谱线的光,通过试样蒸气时被蒸气中待测原素基态原子所吸收,由辐射特征谱线光被减弱的程度来测定试样中待测原素的含量.用途：原子吸收光谱仪可测定多种元

重金属中毒的机理是蛋白质变性.蛋白质变性的意思就是蛋白质受外界影响（如辐射、重金属、酸碱、高温等）,使得蛋白质原有的形态结构被破坏,而失去其正常的生理功能.

巯基可与重金属作用；酸应该是使蛋白质变性沉淀,很难说哪个基团；羧基应该可与生物碱结合.

适用于含芳环、杂环以及不溶于水、稀酸及乙醇的有机药物.重金属可与芳环、杂环形成较牢固的价健,可先炽灼破坏,使重金属游离,再按第一法检查.采用硫酸为有机破坏剂,温度在500～600℃使完全灰化.所得残渣

蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度,以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.当用中性盐加入蛋白质溶液,中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质,于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至

蛋白质失活是主要因为二级结构被破坏.重金属中毒后,立刻服用生鸡蛋清或牛奶等蛋白质含量高的食物,马上送医院.PS：重金属是指相对原子质量大于65的金属,所以从元素周期表上来看铜以后的金属都是属于重金属.

高盐浓度时,因破坏了蛋白质水化层并中和其电荷其电荷,促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀,称为盐析作用.竞争性抑制,km增大

盐析法可以使蛋白质沉淀.盐析法的原理蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目,亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.蛋白质溶